医科大学期末考试复习—生化.docx
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1、填空JS1、人体蛋白质的基本组成单位为I共有种。蛋白痂在跛长处有特征吸收峰,2,各种蛋白历的含融量平均为3、根据掴基酸R战性基不同,同一酸可分为、5、不同氨基酸之间差异在工不良6、蛋白质胶体稳定因素为和7、蛋白质具有两性电成,大多数在械性溶液中带电荷,在碱性性液中带电荷。当蛋白质的净电荷为,时,此时的PH值称为8、蛋白质颗粒在电场中移动,移动的速率主要取决和,这张分离蛋白质的方法称9、核酸的基本结构单就J,。10、 在典型的DNA双螺旋结构中,由磷酸戊陋构成的主链位于双蟒旋的,剑姬位于双螺旋色11、 tRna均具仃军结构和心塑构。12、 Tmf,i1JDNaS和所含减UU13、DNA双螺旋结构
2、稳定的维系横向维系,纵向则靠14、脱氧核甘酸或核昔酸连接时总是由15、糖醉解途进行的亚细胞定位右.其终产物是。16、 糖酵解途径中的两个底物水平璘酸化反应分别由V格化。17、 从葡勖糖开始,每生.成一分子的1,6-er磷酸果糖,消耗分子ATP:从糖原开始,则消耗分TATPi18、在酸循环中,催化乳化脱放的曲是和19、在一轮三按酸循环中,有次底物水平磷一化,有次脱氮反应。20、三段酸循环的起始反应擅叵弊合成Hb21、蚕豆病是由r体内缺乏22、体内的“活性葡萄糖”23、糖异生的原料有区糖坎基酸。名词解释肽键,一分子妖墟酸的-埃基和一分子犯基酸的品基脱水缩合形成的酰胺键,BI1.-CO-NH-.肽单
3、元:肽键的4个原子和相邻的2个吃Ca原子构成的刚性平面.等电点:使蛋白质分子表面所带正、负电荷相等,净电荷为零时该溶液的PH值。蛋白质的变性作用:在理化因素作用卜.,蛋白质空间结构破坏,4:.物学活性丧失及理化性质改变的现象。增色效应:DNA的增色效应是指在其解链过程中,DNA的A260增加,与解链程度有一定的比例关系。Tm值:DNA加热变性过程中,50%DNA变性时的温度。DNA的变性:在理化因素作用下,DNA双涟间氢键断开形成单键的过程。糖障解:在机体缺氧条件下,彷荀就经一系列的的促反应生成丙AM酸进而还原生成乳酸的过程称为犍醉解,同时伴有少量ATP产生。、三艘酸循环:由乙酹CoA与草酹乙
4、酸缩合成柠愫酸开始,经反更脱乳、脱枝再生成草院乙酸的循环反应过程。糖异生作用:6-磷酸彷荀糖经氧化反应及一系列集团转移反应,生成NADPH、CO2、核触及6-磷酸果融和3-磷酸甘油雁而进入人醉解途径。巴斯德效应:称有氧氧化抑制糖祥解的现象。乳酸循环I在肌肉中葡萄糖经糖酵解生成乳酸,乳酸经血液运到肝脏,肝脏将乳酸异生成葡萄犍再次进入血液后又被肌肉摄取,这种代谢循环途径称为乳酸循环.青白质的互补作用:将几种营养价值较低的蛋白质混合食用,则必需双基酸可以互相补充从而提高蛋白质的营养价值。必须氨基酸I人体需要但不能合成,必须由食物攻击的氨基酸。共八种:结氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、笨丙氨酸、色第酸
5、、,苏匏酸和赖氨酸.氨基酸代谢库:体内全部游离的城基酸的总称。包括食物蛋白质的消化吸收、组织蛋白质分解以及体内合成部分非必需氨基酸。前答题1 .维系蛋白质各级结构的化学键或作用力各有哪些?一级结构:肽键,有些蛋白质还有二硫键二级结构:氢键三级结构:主要是疏水作用,其次是盐键、氢键、范德华力四级结构:次级键2 .有A、B、C、D四种蛋白质,它们的等电点分别是:A为5.0、B为6.2、C为7.4、为92谙问在ph7.4的缓冲液中它们分别带何种电荷?在电场中向哪级移动?蛋白质A和B均带负电,在电场中均向正极移动,蛋白质C不带电,在电场中静止不动,蛋白质D带正电,在电场中向负极移动。3,何谓蛋白质的三
6、级结构?荷述其特征。三级结构是指整条肽陵中全部蛋白质残基的相对空间位置,即肽健中所有原子在:维空间的排布位置,不包括亚基间空间排布。其结构特征有:(1)大多呈球形结构;(2)琉水战团多位于内部,亲水基团分布表面,使得蛋白质易溶于水:(3)维持稳定的力有疏水效应、离子键、氢键和范镌华力等:(4)只由条多肽处构成的蛋白质分子,三级结构就是其最高结构。4 .何为蛋白质的四级结构?简述其特征.四级结构是指蛋白质分子中各亚基接触部位的布局和相互作用。其结构特征有:(1)具有四级结构的蛋白质是由多条多肽链(亚基)组成:(2)维持稳定的力是次级键:(3)亚基间通过次级健聚合:(4)亚基之间可聚介也可分开。5
7、 .什么是蛋白质变性?变性蛋白质有哪些特征?举了说明其在医学中的应用。蛋白质变性是指在理化因素作用卜.,蛋白质空间机构破坏,生物学活性丧失及理化性版改变的现象。特征:生物活性丧失,溶解度降低易沉淀,粘度增加,易被蛋白质根水解,结晶能力消失。应用:75由酒精、高温和紫外线消毒灭菌:低温条件F,制备或保存酸、疫苗、免疫血洁等责白制剂等。6 .常用的蛋白侦分离纯化方法有哪几种?各有的作用原理是什么?常用方法有:盐析、透析、超速离心、电泳、离子交换以析、分子筛选U折等。盐凉是用中性盐破坏蛋白质的水化膜及电荷层使蛋白质凝集沉淀。透析是利用仅能通过小分子化合物的半透膜,使大分子蛋白旗和小分子化介物分离1.
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